Некоторые определение белков

 

 

Это название происходит от греческого слова protos — первостепенно важный, и следует отметить, что оно выбрано чрезвычайно удачно. Жизнь в большинстве своих проявлений определяется активностью белков; энергия, вырабатываемая в живой клетке, в первую очередь расходуется на синтез белковых молекул, а затем уже используется при выполнении этими молекулами множества разнообразных операций.

 

Роль белков в живой природе настолько велика, что зачастую не так просто решить вопрос, белки ли существуют для максимального удовлетворения потребности живого, или, наоборот, жизнь развивается, приспосабливаясь к потребностям белков. Что же представляют собой белки? Белками называются высокомолекулярные соединения, при гидролизе которых образуется только смесь различных аминокислот. Остатки аминокислот в молекулах белков связаны друг с другом, так называемыми пептидными связями. Пептидная связь образуется в том случае, когда аминогруппа одной аминокислоты (формально) реагирует с карбоксильной группой второй аминокислоты, в результате чего обе они связываются. Выше уже было показано, что у трипептида, построенного из разных аминокислотных остатков, может быть шесть изомеров. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярным весом 34 000 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав его входит лишь 12 из приблизительно 20 возможных аминокислот, может иметь совершенно астрономическое число изомеров — 10300. Если бы мы смогли собрать воедино лишь по одной молекуле каждого из возможных изомеров этого гипотетического белка, то общий вес этих молекул составил бы 10 280 граммов. Поскольку вес нашей Земли исчисляется значительно более скромной цифрой — 10 27 граммов, совершенно очевидно, что реально в природе существует в лучшем случае лишь несколько изомеров этого белка.

 

И все-таки количество встречающихся в природе белков чрезвычайно велико. К настоящему времени в более или менее чистом виде выделено несколько сотен различных белков. Не подлежит никакому сомнению, что общее число химически и физически различающихся белков в любом живом существе достигает нескольких тысяч, причем получены достаточно основательные доказательства, что даже внешне одинаковые белки из разных источников далеко не всегда идентичны по структуре и по аминокислотному составу. Таким образом, многообразие форм жизни на нашей планете обусловлено существованием нескольких миллионов отдельных белков, каждый из которых в своем роде уникален. Настал момент, когда мы встречаемся с основной трудностью биохимии белка — необходимостью выяснить, что подразумевается под словами «индивидуальный белок», или «уникальная структура данного белка». Если принять, что индивидуальный белок состоит из молекул, полипептидные цепи которых построены из связанных в определенной последовательности аминокислотных остатков, и вспомнить, что полипептидная молекула, отличающаяся от молекул данного белка лишь каким-нибудь одним аминокислотным остатком или иным чередованием аминокислотных звеньев, уже не является молекулой данного белка (мы упоминали ранее о причине возникновения серповидно-клеточной анемии), то возникает естественный вопрос: каким же образом удается не только различать индивидуальные белки, имеющие зачастую столь ничтожные отличия, но и получать чистые индивидуальные белки?

 

И действительно, для исследований в этой области биохимии огромное, ни с чем не сравнимое значение имеет разработка специальных тончайших приемов и методов выделения, очистки, анализа, пригодных для работы с чрезвычайно нежными и чувствительными к всевозможным внешним воздействиям белковым молекулам, — методов, позволяющих сохранить эти вещества в неизменном виде. Методы, используемые в биохимии белка, постоянно совершенствуются, на смену устаревшим все время приходит огромное число новых более тонких приемов. Такое беспрестанное обновление и совершенствование методов белковой химии приводит к тому, что уже не редки случаи, когда какой-нибудь белок, до поры до времени считавшийся индивидуальным, оказывается вдруг состоящим из нескольких компонентов, именно поэтому само понятие чистоты белка менялось из десятилетия в десятилетие, а в последнее время — чуть ли не ежегодно. На заре биохимии разные белки отличали друг от друга, основываясь на различиях в их растворимости: одни белки, например, растворимы в чистой воде, другие — в водном растворе соли, а третьи — вообще ни в чем не растворяются.

 

Поэтому в старой научной литературе полно упоминаний о так называемых «альбуминах» (хорошо растворимых в воде белках), «глобулинах» (нерастворимых в воде, но растворимых в разбавленных солевых растворах), «глутелинах» (растворимых в разбавленных водных щелочах и кислотах), «проламинах» (растворимых в 70%-ном спирте) и, наконец, «склеропротеинах» (практически ни в чем не растворимых белках). Такая классификация далеко не бессмысленна, так как перечисленные различия в растворимости белков разных групп указывают исследователю на вполне определенные различия в структуре этих белков. Однако неверно только на основании одинаковой растворимости делать выводы о сходстве структур, сходстве, которого может и не быть вовсе. В настоящее время химия белка располагает огромнейшим арсеналом всевозможных методов, которые значительно упростили задачу очистки большинства растворимых белков. Естественно, что первым и основным критерием, действительно ли исследователь «держит в руках» индивидуальный белок, является доказательство чистоты этого вещества. Доказать чистоту довольно легко в том случае, когда исследуется фермент, поскольку именно он (и никакой другой белок) будет катализировать определенную специфическую реакцию; следовательно, присутствие белка-фермента в любой смеси белков всегда легко распознается. Совершенно очевидно, что фракция белкового препарата, не обладающая способностью катализировать ту или иную реакцию, не содержит белок-фермент. Подобным же образом можно опознать белок, в состав молекулы которого входит какой-либо металл, скажем железо, прочно связанный с органической белковой основой, другими «метящими» группами являются фосфатные (в фосфопротеинах) или углеводные остатки в так называемых мукопротеинах.